Ученые научились варить яйца обратно
«Да, мы нашли способ сварить яйца обратно, – комментирует новинку профессор Калифорнийского университета в Ирвайне Грегори Вайсс (Gregory Weiss). – В своей статье мы описали устройство, которое «растаскивает» на части спутавшиеся белковые нити, позволяя им снова сформировать отдельные структуры. Мы кипятили яйцо целых 20 минут при 90°С, а потом вернули ключевой белок в его составе к нормальной форме».
Одной из ключевых проблем, стоящих перед современной биологией, является фолдинг белков – их «упаковка» в трехмерную (третичную) структуру. Синтезировав аминокислотную цепочку белка, необходимо добиться корректного фолдинга, ведь именно от конечной формы молекулы зависят ее свойства и способности выполнять те или иные функции.
В искусственных условиях этот процесс часто проходит с нарушениями и приводит к появлению неверно «упакованных» ферментов, неспособных решать нужные нам задачи – то есть, фактически, бесполезных. Избавиться от них непросто: обычно для этой цели используется диализ, занимающий часы, а то и целые дни. Новый метод, предложенный командой Грегори Вайсса, требует считанные минуты.
Отработать методику ученые решили на лизоциме – белке, который содержится в человеческой слюне и в слезах, выполняя задачу защиты от бактерий. Немало его и в курином яйце, и при варке он денатурирует, превращаясь в длинные, спутанные и нефункциональные нити, придающие вареному яйцу знакомую всем упругость. Обработав денатурированный лизоцим мочевиной, исследователи подвергли его быстрому центрифугированию, удерживая пробирку под углом 45°. Это позволило разделить отдельные спутавшиеся белковые нити, которые затем – при нормальных условиях – свернулись, вернувшись к своей нормальной функциональной форме.
Те же результаты авторы получили и на более сложных белках – таких, как рекомбинантный кавеолин-1 и цАМФ-зависимая протеинкиназа А.
Одной из ключевых проблем, стоящих перед современной биологией, является фолдинг белков – их «упаковка» в трехмерную (третичную) структуру. Синтезировав аминокислотную цепочку белка, необходимо добиться корректного фолдинга, ведь именно от конечной формы молекулы зависят ее свойства и способности выполнять те или иные функции.
В искусственных условиях этот процесс часто проходит с нарушениями и приводит к появлению неверно «упакованных» ферментов, неспособных решать нужные нам задачи – то есть, фактически, бесполезных. Избавиться от них непросто: обычно для этой цели используется диализ, занимающий часы, а то и целые дни. Новый метод, предложенный командой Грегори Вайсса, требует считанные минуты.
Отработать методику ученые решили на лизоциме – белке, который содержится в человеческой слюне и в слезах, выполняя задачу защиты от бактерий. Немало его и в курином яйце, и при варке он денатурирует, превращаясь в длинные, спутанные и нефункциональные нити, придающие вареному яйцу знакомую всем упругость. Обработав денатурированный лизоцим мочевиной, исследователи подвергли его быстрому центрифугированию, удерживая пробирку под углом 45°. Это позволило разделить отдельные спутавшиеся белковые нити, которые затем – при нормальных условиях – свернулись, вернувшись к своей нормальной функциональной форме.
Те же результаты авторы получили и на более сложных белках – таких, как рекомбинантный кавеолин-1 и цАМФ-зависимая протеинкиназа А.
Наука
Дмитрий Шершнёв
