Лазер XFEL впервые определил структуру белка, ответственного за устойчивость к антибиотикам

Европейский рентгеновский лазер на свободных электронах (European x-ray free electron laser, или XFEL) — самый крупный в мире лазер на свободных электронах, созданный для наблюдения за процессом химических реакций. Проект разработали в исследовательском центре DESY в Гамбурге и презентовали еще в 2002 году. Далее проект в основном финансировали Германия и Россия. XFEL был запущен в 2017 году. Сам лазер установлен в Германии, под землей. Его протяженность — 3,4 километра. Работает он по следующему принципу: пучки электронов в XFEL ускоряются и попадают в ондулятор — устройство с периодическим магнитным полем. В нем электроны излучают фотоны в диапазоне от терагерцевого до рентгеновского.

Результаты экспериментов на XFEL DESY опубликованы в журнале Nature Communications. По словам исследователей, они увидели, что лазер на порядок ускоряет проведение экспериментов и показывает по-настоящему интересные результаты. Чтобы раскрыть трехмерную структуру белка, лазерное излучение использовали для получения рентгеновских снимков белковых кристаллов. Получение дифракционных картинок с разных сторон позволяет определить пространственную структуру этого белка.

Сначала ученые проверили работу лазера и определили структуру хорошо изученного фермента — лизоцима, который получают из белка куриных яиц. Его структура, полученная на XFEL, оказалась идеально соответствующей уже известной структуре фермента.

Затем они взяли фермент из группы бета-лактамаз CTX-M-14, выделенный из бактерий Klebsiella pneumoniae, устойчивость к антибиотикам которых — серьезная проблема в медицине. Эту бактерию также называют палочкой Фридлендера, она один из возбудителей пневмонии. Кроме того, Klebsiella pneumoniae связана с инфекциями мочеполовой системы. Некоторые больничные штаммы бактерии уже способны противодействовать даже специально разработанным антибиотикам. Поэтому понимание того, как происходит этот биохимический процесс, становится необходимым.

Так, получение пространственной структуры фермента на XFEL и подробное описание химических реакций, в которые он вступает, важно для дальнейшей разработки препаратов, способных бороться с бактерией.